Comparación de modelos computacionales con estructuras determinadas experimentalmente: modelo del diseño (izquierda) y estructura NMR (derecha). (Crédito: Nobuyasu Koga et al./Nature)
Dado el número exponencial de posibles contorsiones para una cadena de aminoácidos, indicar a partir de ello una secuencia que genere una estructura predecible de proteína ha sido una tarea muy difícil.
Un equipo de investigación de la Universidad de Washington ha diseñado cinco proteínas desde cero que se doblan predeciblemente en ciertas conformaciones. En una prueba, el equipo mostró que sus proteínas sintetizadas se asemejan muy cercanamente a las estructuras predichas.
“Lo que tenemos ahora es un grupo flexible de bloques de construcción para ensamble a nanoescala”, dijo Jeremy England, biofísico molecular del Instituto de Tecnología de Massachusetts, Cambrigde, quien no participó en el equipo.
El trabajo fue desarrollado por una pareja marido y mujer, Nobuyasu Koga y Rie Tatsumi-Koga. Después del estudio de estructuras centrales de miles de proteínas, desarrollaron algunas reglas intuitivas que deseaban medir.
Las hebras de proteína típicamente forman hélices y otras estructuras secundarias clásicas que en su momento conformarán la forma final de la proteína. El equipo notó que estas estructuras podrían ser elaboradas para curvarse en una y otra dirección, dependiendo del largo de los bucles que las conectan. Al elegir la secuencia correcta de longitudes entre estos bloques de construcción, el equipo pudo predecir la dirección en la cual se doblarían.
Más información aquí.
Comentarios